组成蛋白质的元素主要有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）和硫（0%～4%）。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于在生物体内，氮元素主要存在于蛋白质中，所以测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质的大致含量。

问题与思考

氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。蛋白质受蛋白酶、酸和碱的作用易水解产生游离氨基酸。

天然氨基酸有300多种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。除甘氨酸之外，均属于 L-α-氨基酸。其结构通式如下（R代表氨基酸侧链）。

各种氨基酸结构各不相同，但都具有以下共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，均属α-氨基酸；②除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即 L型和 D型，组成人体蛋白质的氨基酸都是 L型；③各种氨基酸侧链R基团结构和性质不同，它们在决定蛋白质性质、结构和功能上起着重要作用。

除20种编码氨基酸外，体内还存在一些不参与蛋白质组成但具有重要生理功能的氨基酸，如鸟氨酸、瓜氨酸等。

20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为4类：①非极性疏水性氨基酸；②极性中性氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸（表1-1）。

由于氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H ⁺）结合成带正电荷的阳离子（ ），也可在碱性溶液中与OH ^-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（—COO ^-），因此氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。氨基酸的解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）。

芳香族氨基酸（酪氨酸、色氨酸）含有共轭双键，具有吸收紫外线的性质，在280nm波长处有最大吸收峰（图1-1）。由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

氨基酸与茚三酮水合物共加热，茚三酮水合物被还原，其还原物可与氨基酸加热分解产生的氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色的化合物，此化合物在570nm波长处有最大吸收峰。其吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸的定量分析方法。

一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键（peptide bond）。 蛋白质分子中的氨基酸通过肽键连接。

氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为肽（peptide）。由两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的肽称三肽，以此类推。通常将十肽以下氨基酸形成的肽称为寡肽（oligopeptide），十肽以上称为多肽。多肽链有两端：有自由α-氨基的一端称为氨基末端（N-端），通常写在多肽链的左侧；有自由α-羧基的一端称为羧基末端（C-端），通常写在多肽链的右侧。肽链中的氨基酸因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。

生物体内存在许多具有生物活性的低分子量的肽，在神经传导、代谢调节等方面起着重要的作用。如谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。第一个肽键与一般的肽键不同，由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成（图1-2），分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中的巯基不被氧化，同时谷胱甘肽能与进入人体的有毒化合物、重金属离子或致癌物质等相结合，并促进其排出体外，起到中和解毒作用。

体内有许多激素属寡肽或多肽，如催产素（9肽）、促肾上腺皮质激素（39肽）、促甲状腺激素（3肽）等。神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类，如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）等。随着生物科学的发展，相信更多地在神经系统中起着重要作用的生物活性肽或蛋白质将被发现。

蛋白质的结构复杂，种类繁多，功能多样，分类方法也有多种。

根据蛋白质的分子组成特点，可将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质。

蛋白质分子仅由氨基酸组成。清蛋白、球蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白等都属此类。

除蛋白质部分外，还包含非蛋白部分（称为辅基）。结合蛋白质根据辅基不同分类，主要有核蛋白（含核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、磷蛋白（含磷酸）、金属蛋白（含金属离子）及色蛋白（含色素，如血红蛋白含血红素）等。

根据蛋白质分子形状不同，可将蛋白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。前者长短轴之比小于10，外形近似球状，如酶及免疫球蛋白等功能蛋白质均属此类；后者长短轴之比大于10，如结缔组织中的胶原蛋白、毛发中的角蛋白等结构蛋白均属于此类。